Las enzimas
Las moléculas deben poseer suficiente energía de activación para reaccionar. Las enzimas actúan como catalizadores; disminuyendo la energía de activación, incrementando enormemente la velocidad a la que se producen las reacciones químicas en las células. Una reacción no catalizada requiere más energía de activación que una catalizada, como una reacción enzimática. La menor energía de activación en presencia del catalizador frecuentemente está dentro del intervalo de energía que poseen las moléculas, de tal modo que la reacción puede ocurrir rápidamente, sin adición o con poca adición de energía.
Las enzimas son grandes moléculas de proteínas globulares cuyo modo de plegamiento asegura que grupos particulares de aminoácidos formen un sitio activo. Cuando las enzimas pierden su estructura tridimensional característica, se dice que están desnaturalizadas. Las moléculas reactivas, conocidas como sustrato, se ajustan con precisión a este sitio activo. Aunque la conformación de una enzima puede cambiar temporalmente en el curso de una reacción, alterando su estructura, al finalizar la reacción retorna a su conformación.
La velocidad de las reacciones enzimáticas también se ve influida por la temperatura y por el pH, que afectan la atracción entre los aminoácidos de la molécula proteica y también entre el sitio activo y el sustrato. Muchas enzimas requieren de cofactores, que pueden ser iones simples, tales como Mg2+ o Ca2+, o como moléculas orgánicas no proteicas conocidas como coenzimas. Muchas coenzimas, como el NAD, funcionan como transportadores de electrones, y diferentes coenzimas mantienen a los electrones en niveles energéticos ligeramente distintos. Muchas vitaminas son parte de coenzimas.
Una forma precisa de control enzimático es la interacción alostérica. La interacción alostérica ocurre cuando una molécula distinta del sustrato se combina con una enzima en un sitio diferente del sitio activo y, al hacer esto, altera la conformación del sitio activo tornándolo funcional o no funcional. La inhibición por retroalimentación ocurre cuando el producto de una reacción enzimática, ya sea al final o en una bifurcación de una vía determinada, actúa como efector alostérico, inhibiendo temporalmente la actividad de una enzima, en un paso anterior de la vía. De esta manera, el efector alostérico detiene temporalmente la serie de reacciones químicas.
Las enzimas también pueden estar reguladas por inhibición competitiva, en la cual una molécula, semejante al sustrato normal, compite por el sitio activo. La inhibición competitiva puede ser revertida aumentando las concentraciones de sustrato. Los inhibidores no competitivos se unen en otro sitio de la molécula, alterando la estructura terciaria, de modo que la enzima ya no puede funcionar. La inhibición no competitiva habitualmente es reversible, pero no por el incremento en la concentración de sustrato. Los inhibidores irreversibles se unen permanentemente al sitio activo o desorganizan irreparablemente la estructura terciaria.
Bibliografía:
- Apuntes de clase - Facultad de Agronomía - U.B.A
- A. Lehninger, D, Nelson y M. Cox. "Principios de bioquímica". Editorial Omega, 2.000
- Helena Curtis - N. Sue Barnes. "Biología". Sexta edición en español
Autor: Diana Victoria Netto. Ingeniera Agrónoma. Argentina.
Editor: Ricardo Santiago Netto (Administrador de Fisicanet)